肺炎链球菌双组份系统中的组氨酸激酶(yycg)的同源模建与分析

对肺炎链球菌双组份系统中的组氨酸激酶yycg进行同源模建,并分析其与底物adp的相互作用,为寻找特异性的激酶抑制剂提供了理论依据。采用同源模建的方法构建yycg蛋白的三维结构,并用procheck、profile_3d软件对此结构模型的合理性进行验证;用autodock4.0软件将结构模型与adp进行自动对接,分析二者之间的相互作用。序列比对结果显示肺炎链球菌yycg蛋白与thermotogamaritimax-ray晶体结构序列的同一性达33%;yycg模建后的结构与模板能很好的叠合;在活性口袋处的保守的氨基酸残基asn145、asn149、lys152以及口袋内部的疏水残基在结合、水解底物adp的过程中发挥重要作用。组氨酸激酶yycg的模建合理,该结构模型可作为设计抗菌药的研究起点。