地鳖纤溶活性蛋白的纯化及性质研究

通过硫酸铵分段沉淀、deae-纤维素柱和sephadexg75柱层析从雌地鳖（eupolyphagesinensiswalker）体内分离纯化到一种相对分子质量约为41.3kd的纤溶活性蛋白，纤维蛋白平板测定表明，该蛋白具有纤溶作用，经sds-page电泳显示为一条带，含糖量为10.5%。其水解纤维蛋白的比活力为547.86u/mg。该成分受蛋白抑制剂和丝氨酸蛋白酶抑制剂pmsf的抑制，但edta对其影响不大，提示该成分属于丝氨酸蛋白酶类。该成分在40℃下基本稳定，最适温度40℃，最适ph为8.0,其激活纤维蛋白溶解酶(plg)的机制与尿激酶(uk)有一定区别。推测其可能是一种新的地鳖纤溶酶组分。