链霉菌产生的新型纤溶酶的纯化和性质的研究

从一株土壤链霉菌(streptomycessp.)y405的发酵液中通过硫酸铵分级盐析、290树脂脱色、sephadexg-75凝胶过滤、deaesephadexa-25阴离子交换层析和lysinesepharose4b亲和层析，获得一种新型的具有纤溶活性的蛋白酶sw-1。每升发酵液中可获得4.2mgsw1样品，回收率为12.0%，每毫克蛋白活力达2952.3尿激酶单位，以发酵液作为起始，所获得样品纯度提高230.6倍，hplc检测纯度约为83.5%。sw-1在sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳中是单肽链蛋白，分子量为30kd，等电点为8.5，测定其n-端17个氨基酸序列为arg/asn/phe-pro/asp-gly-met-thr-met-thr-ala-ile-ala-asn-gln-asn-thr-gln-ile-asn，n端第一和第二残基具有不均一性，根据氨基酸组成分析推算sw1由262个氨基酸组成。sw-1的纤溶活性可被10mmol/lpmsf、1mmol/ledta和1mol/l赖氨酸完全抑制，表明sw1其赖氨酸结合位点与活性有关。sw-1的纤溶活性在4～37℃和ph4.0～9.0具有较好的稳定性，最适ph为8.0。在纤维蛋白加热平板上，sw-1和sw-1与纤溶酶原的混合液显示相同的纤溶活性，表明sw-1对纤维蛋白具有直接的降解作用，而不具有激活纤溶酶原的活性，因而sw-1是一种纤溶酶而不是纤溶酶原激活剂。