人源血管紧张素转化酶-c结构域在毕赤酵母中的表达

血管紧张素转化酶(ace，ec3.4.15.1)在调节血压方面具有重要作用，研究证实，ace-c结构域是体内使血管紧张素i(angi)分解的主要活性位点。pcr扩增ace-c结构域基因片段，克隆至分泌表达载体ppic9k，转化毕赤酵母gs115，阳性克隆再次电转，用g418筛选高拷贝的酵母菌落进行表达条件优化，获得0.5g/l的蛋白表达量及7.178u/ml的酶活力。经ni+亲和层析纯化，获得纯度大于97％的目的蛋白。captopril对酶的抑制试验证明ace-c结构域可望成为新一代抗高血压药物ace抑制剂筛选的理想酶靶。