螺旋藻源血管紧张素转化酶抑制肽的纯化和鉴定

血管紧张素转化酶(ace)抑制剂通过影响肾素-血管紧张素系统，对减缓和抑制高血压具有重要的作用．该研究通过超滤、凝胶过滤色谱、反相高效液相色谱等方法，从钝顶螺旋藻的木瓜蛋白酶水解液中分离、纯化得到一种血管紧张素转化酶(ace)抑制肽，并利用基质辅助激光解吸电离-飞行时间质谱(maldi-tof-ms)和氨基酸测序对纯化肽进行鉴定．此外，对其抑制类型和体外模拟消化环境稳定性也进行了研究．结果表明，分子质量范围为0～3000ku的酶解液ace抑制活性最高，ic50值为(1.03±0.04)g/l．该部分酶解液通过纯化获得ace抑制肽，ic50值为(0.0094±0.0002)g/l，相当于(27.36±0.14)μmol/l，序列经鉴定为val-glu-pro．lineweaver-burk图和dixon图表明该ace抑制肽为非竞争性抑制剂，ki值为(23.59±0.54)μmol/l．体外稳定性实验显示，该抑制肽在胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶等胃肠蛋白酶的消化下能够保持良好的抑制活性，表明螺旋藻源ace抑制肽可以用于降血压功能食品和药剂方面，具有很好的发展前景．