alzheimer氏病淀粉样前体蛋白的研究进展

alzheimer氏病(ad)是一种发生于老年人群的原发性退行性脑病，其特征性病变为细胞内神经纤维缠绕(nft)及细胞外老年斑(sp).构成sp的主要成分β淀粉样多肽(βa)为一由淀粉样前体蛋白(app)剪切而来的分子质量约为4ku的多肽，其神经毒性可能由其氧化作用和在脂质双层中形成的ca2+通道所致.app的功能目前尚未完全明了，可能具有促进细胞粘附、维护突触膜稳定性等功能.app主要通过两种途径进行加工修饰：一为分泌途径，由一些假定的分泌酶催化；另一为胞内体-溶酶体途径.在形成sp的βa中，较长者比短者更易聚集，因此一些app突变由于能够释放出更多的较长的βa或者使较短的βa生成量增加而致发家族性ad.一些可能在app的代谢中起着重要作用的因素，如早衰蛋白的突变，也可通过增加βa的生成量而致发ad.