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人白细胞匀浆中的lta4h经硫酸铵分段盐析,deae-纤维素柱层析,sephadex柱层析和hplcmono-q阳离子交挟柱层析,再经羟基磷灰石柱纯化,得到其纯度可达90—95%的产物。酶活性为212ltb2nmol·mg-1·min-1。较纯化前活性提高350倍。sds聚丙烯酰胺凝胶电泳显示酶的分子量为68000—70000的单体蛋白质。与以前报道人红细胞lta4h不同。
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