尿激酶前体的纯化及其性质的研究

尿激酶前体是与尿激酶具有共同抗原性的一种新的纤溶酶原激活物。我们从人胎肾细胞条件培养液中提纯该物质。首先用抗ukigg-sepharose亲和层析得到尿激酶抗原相关蛋白,然后利用苯甲脒-sepharose柱去除尿激酶获纯化的尿激酶前体。纯化倍数达930倍,得率为18％,所得尿激酶前体为单肽链结构蛋白质,分子量55kd,比活(11389iu/mg)低于尿激酶,二异丙基氟磷酸酯(dfp)不能抑制其活性。体外125i-血凝块溶解试验表明尿激酶前体可特异地诱导血凝块溶解,对血浆纤溶系统无明显激活作用,血凝块溶解的时间曲线呈特征性“s”型。所得尿激酶前体是一种新的有别于尿激酶的纤溶酶原激活物。