高活性f1-atp酶单分子旋转初步观察

从基因突变的f1-atp酶（基因突变质粒，α-c193s,γ-s107c，β亚基带有10个组氨酸标记（his-tag），转入到菌株大肠杆菌jm103）的菌株中筛选出一高表达菌株.该菌株表达的f1-atp酶经纯化后其水解活性明显高于文献值.从单分子水平上进行观察，发现在水解atp过程中，γ亚基上连接的荧光标记蛋白微丝，其旋转速度要比文献中同样条件下快约一倍.