重组app-n端蛋白与神经节苷脂gm1相互作用后的构象变化

用基因重组方法制备人类β-淀粉样蛋白前体(app)n端融合蛋白app28～123，应用荧光光谱和圆二色谱技术观测gm1对app28～123构象的影响.结果表明：app28～123与gm1水溶液和含gm1的脂质体孵育后，其荧光强度明显增强，最大发射峰位蓝移20nm；app28～123在溶液中的二级结构以α螺旋为主，峰位在208nm和222nm，而app28～123与pc/gm1脂质体或gm1水溶液孵育后，其二级结构虽以α螺旋为主，但摩尔椭圆度(θ)值明显增强.以上结果表明gm1改变了app28～123二级结构，提示gm1引起app分子构象的改变，可能影响app分子正常生理功能和跨膜转运过程.