鱼蛋白酶水解物的钙螯合修饰及其功能活性研究

以低值鱼蛋白为原料通过复合酶水解法和钙修饰法获得了蛋白质酶水解物的修饰产物并对其功能活性进行了初步研究。结果表明，未脱脂的鱼蛋白酶水解物钙螯合修饰的最适宜条件为蛋白质水解度为5%、螯合ph为7.0、螯合温度为20℃、螯合完成时间为15min；无水乙醇分级分离可获得三种螯合组分，水不溶组分（ca）、50%无水乙醇不溶性组分（cb）和80%无水乙醇不溶性组分（cc）；红外光谱分析表明，ca的钙紧密地与氨基和羰基基团结合形成螯合修饰物，并以钙为中心形成五元环，而cb和cc组分中钙只与羰基紧密结合形成环状结构；在这些螯合物组分中，ca具有最高的抗氧化活性，且高达a-生育酚的94%,而cc具有最高的抗大肠杆菌、金黄色葡萄球菌和枯草芽孢杆菌的活性，并发现抗菌活性大小与组分的水溶性和分子中电子中继系统的电子缓冲能力有关。本文的研究可望对海洋低值鱼蛋白质的高效利用和蛋白质的酶水解物经螯合修饰后作为食品添加剂在食品工业中的应用奠定理论基础。