单环刺螠体壁胶原蛋白的提取及其理化性质

？采用0.5mol/l醋酸提取，结合nacl沉淀法从单环刺螠(urechisunicinctus)的体壁中提取酸溶性胶原蛋白(asc)，并对其理化性质作初步研究。紫外光谱分析表明asc的特征吸收波长位于228nm，初步推断所提取的蛋白为典型的胶原蛋白；氨基酸组成分析表明asc为典型的ⅰ型胶原蛋白；聚丙烯酰胺凝胶电泳(sds-page)结果表明asc有两条不同的α链(α1和α2链)、β链和γ链，其胶原蛋白中含有二硫键；傅里叶红外光谱(ftir)分析表明其存在三螺旋结构；示差扫描量热仪(dsc)分析表明热变性温度(td)和热收缩温度(ts)分别为33.6℃和67.5℃。