乳源ace抑制肽作用于靶标模拟分子机理研究

？利用分子柔性对接方法模拟研究4种较典型的血管紧张素转化酶ⅰ(ace)抑制肽kvlpvp(lys-val-leu-pro-val-pro)、ykvpql(tyr-lys-val-pro-gln-leu)、vypfpg(val-tyr-pro-phe-pro-gly)、iasgqp(ile-ala-ser-gly-gln-pro)与ace相互作用的分子机理，确定它们的作用位点、作用力类型及相互作用能。结果表明：4种ace抑制肽与ace的活性口袋之间存在氢键、疏水、亲水、静电力、配位键等相互作用力，它们共同维持了肽与ace复合物构象的稳定。ace活性口袋中的关键氨基酸残基为：his353、ala354、ser355、ala356、glu384、glu411、pro519、arg522、tyr523，小肽分子中的关键基团为：氮端氨基、肽键羰基、碳端羧基；kvlpvp、ykvpql、vypfpg、iasgqp与ace之间的结合能呈由低到高的趋势，表明它们与ace之间的结合依次减弱，这与它们的ic50值依次增大的趋势相一致。