牛视紫红质蛋白质中视黄醛的活性位点

视紫红质蛋白是一个跨膜蛋白,视黄醛(ret)在该蛋白中的活性结合位点涉及到视觉过程机理,与一些眼科疾病病理有关.基于牛视紫红质蛋白1u19的蛋白质晶体结构数据,采用密度泛函理论的b3lyp方法计算ret-lys296残基与视黄醛分子周围半径为0.6nm的空间范围30个氨基酸残基相互作用和结合能.数值显示1u19蛋白中的残基glu113、glu181和glu122是质子化的ret-lys296残基的活性结合位点,结合能分别为-333.38、-205.67和-194.56kj·mol-1.这些氨基酸残基带有一个负电荷,与质子化的ret-lys296残基发生强烈的离子静电相互作用.另外几个残基ala292、cys187、phe293、pro291以及trp265等与质子化ret-lys296残基也有相互吸引作用.当ret-lys296残基非质子化,上述相互作用消失,促使视黄醛分子与视蛋白分离.研究发现残基glu113和glu181周围各自有一个结晶水分子通过双氢键形式起着稳定作用.