β-乳球蛋白在磁化水中的水合作用:磁化处理对水分子缔合构造及蛋白质水合特性的影响

为探讨蛋白质在磁化水中的水合作用,首先利用粘度测定及氧17核磁共振(17o-nmr)对经静磁场(mf)处理不同有效时间(teff)后的纯水进行了分析,进一步又利用差示扫描热量计(dsc)及nmr对溶解于磁化水的β-乳球蛋白(β-lg)的水合特性进行了分析.随teff的增加,水分子的内能不断减小,处于氢键结合状态的水分子的比例不断增加.结果表明mf处理促进了水分子缔合结构的形成,这一点可能与氢键的形成有关.随teff的增加,β-lg表面水分子的运动性没有明显变化,但β-lg溶液中非自由结合水的含量不断增加.说明β-lg的水合作用与水分子的缔合分布有关,该分布依存于水分子的氢键状态并可通过磁场处理加以改变.