牙龈卟啉单胞菌细胞分裂蛋白质FtsZ的GTPase活性的热稳定性

目的:探讨牙龈卟啉单胞菌(Pg)细胞分裂蛋白质FtsZ（PgFtsZ）的GTPase活性的热稳定性，阐明PgFtsZ的生物化学特性，为牙周病的治疗提供实验依据。方法:采用Malachitegreenassay法检测GTPase的活性，活性测定蛋白质为重组野生型PgFtsZ（WtPgFtsZ）和4种重组C末端缺失变异型PgFtsZ，即ZΔC01（C末端缺失73个氨基酸残基）、ZΔC02（C末端缺失128个氨基酸残基）、ZΔC03（C末端缺失177个氨基酸残基）和ZΔC04（C末端缺失233个氨基酸残基），各种PgFtsZ在未经处理时及煮沸加热处理5和10min后检测GTPase的酶活力值。结果:重组ZΔC04GTPase的活性在煮沸加热处理5和10min时均比未加热处理时的酶活性增加（P<0.05），重组WtPgFtsZ、ZΔC01、ZΔC02和ZΔC03在煮沸加热处理5min时GTPase的活性均较未煮沸加热处理时的活性增加(P<0.05)，但进一步煮沸加热处理10min时，其GTPase的活性与未加热处理时相似。结论:PgFtsZ是一种耐热蛋白质，并且C末端缺失233个氨基酸残基的缺失变异型ZΔC04表现出更强的耐热性能。