铜离子对水溶液中再生丝素蛋白构象转变的诱导作用

综合外加疏水性荧光探针ANS和荧光猝灭等多种荧光分析手段以及远紫外圆二色(far-UVCD)实验，发现在再生丝素蛋白稀溶液中，Cu(Ⅱ)通过与丝素蛋白疏水区域的直接络合从而诱导蛋白质分子发生构象转变，这一过程与乙醇诱导下的丝素蛋白变性有着相当大的区别.就络合位点而言，除了普遍认为的组氨酸(His)残基外，丝素蛋白分子中的色氨酸(Trp)残基是Cu(Ⅱ)的另一个有效络合点，并且这种络合在一定条件下是可逆的.