运用离子选择性电极研究氟离子与蛋白质的相互作用

在醋酸-醋酸钠缓冲溶液中（pH=5.68）,运用氟离子选择性电极研究了288K～308K时F–与牛血清蛋白（BSA）、牛血红蛋白（BHb）和卵清蛋白(OVA)的相互作用。F–和三种蛋白质相互作用体系的实验数据通过Klotz方程进行处理，得到了很好的线性关系，根据拟合的直线得到了F–在三种蛋白分子上的束缚位点数以及相应的束缚常数。结果表明，F–在BSA和BHb分子上的束缚位点数随着温度的升高而增大，而在OVA分子上的束缚位点数随着温度的升高而减小。另外，F–与BSA和BHb作用的束缚常数随着温度的升高，先减小后增大；而与OVA的束缚常数则表现出相反的规律，即先增大后减小。根据蛋白质分子二级结构的差别，对上述现象进行了合理的解释。运用热力学方程计算出了不同温度下每个束缚过程的热力学函数（△G，△H，△S），说明F–和蛋白质分子之间主要依靠静电作用力相结合。