氧氟沙星与脲诱导牛血清白蛋白结合的机制研究

利用荧光光谱和紫外光谱研究了脲（Urea）对牛血清白蛋白（BSA）结构的影响以及氧氟沙星（Oflxacin）与脲诱导的BSA结合的情况。结果显示Urea诱导BSA变性历经两步、三态过程，且伴随中间态的形成。随着Urea浓度的增大，BSA荧光强度降低并先蓝移（344nm～336nm），后又红移至350nm。Urea浓度在4.6～5.2mol/L范围时，Oflx对BSA中间态有强的猝灭作用（KQ=10.46×104L/mol,Urea4.8mol/L）和较大的结合常数（KA=3.8807×105L/mol,Urea4.8mol/L），但是结合位点数小（n=0.76,Urea5.0mol/L），能量传递效率低（E=0.3002,Urea4.8mol/L）。同步荧光光谱显示Urea诱导BSA去折叠时，Trp-212残基微环境并未发生改变，而Tyr的最大荧光发射峰蓝移，Oflx的加入诱导Trp-212的微环境更具疏水性。Oflx加速了Urea对BSA的失活作用。