全部 标题 作者
关键词 摘要

OALib Journal期刊
ISSN: 2333-9721
费用:99美元

查看量下载量

相关文章

更多...
化学学报  2013 

β发卡多肽Trpzip4折叠的副本交换分子动力学模拟

DOI: 10.6023/A13010015, PP. 593-601

Keywords: β发卡,折叠,副本交换分子动力学,氢键,疏水作用

Full-Text   Cite this paper   Add to My Lib

Abstract:

采用副本交换分子动力学对β发卡Trpzip4重折叠进行研究,结果表明,构象空间存在较大能垒时,副本交换分子动力学(REMD)表现出比分子动力学(MD)更优的抽样效率.288K下,Trpzip4势能、骨架均方根偏差、溶剂可及表面积(SASA)在REMD中呈逐渐降低趋势.采样得到两种特定形态的低势能构象β发卡和螺旋-卷曲.β发卡中,第3组氢键Asp46容易与Thr49形成氢键;转角Thr49的羟基(OH)倾向于与Asp46的羧基(COO-)或主链上的C=O形成氢键,强化了Asp46与Thr49的相互作用,导致转角形成折回弯度;与Thr49相比,Thr51的羟基倾向与水分子作用,甲基朝内,因此与Asp46的侧链作用微小.螺旋-卷曲中,吲哚环-甲基为主要疏水形式.Trpzip4在折叠成β发卡过程中,转角氢键影响整个β发卡构象的形成.转角氢键具有距离优势和强侧链相互作用,最先形成.

References

[1]  Bian, L.; Yang, X.; Liu, L. Acta Chim. Sinica 2005, 63, 1081. (边六交, 杨晓燕, 刘莉, 化学学报, 2005, 63, 1081.)
[2]  Yang, F.; Liang, Y.; Yang, F. J. Acta Chim. Sinica 2003, 61, 803 (杨芳, 梁毅, 杨芳(小), 化学学报, 2003, 61, 803.)
[3]  Chen, C.; Xiao, Y. Bioinformatics 2008, 24, 659.
[4]  Zhou, R. Methods Mol. Biol. 2006, 350, 205.
[5]  Xie, Y.; Zhou, J.; Jiang, S. Y. J. Chem. Phys. 2010, 132, 065101.
[6]  Earl, D. J.; Deem, M. W. Phys. Chem. Chem. Phys. 2005, 7, 3910.
[7]  Zhou, R.; Berne, B. J.; Germain, R. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2001, 98, 14931.
[8]  Zhou, R. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2003, 100, 13280.
[9]  Zhou, R. J. Mol. Graphics Modell. 2004, 22, 451.
[10]  Haliloglu, T.; Kolinski, A.; Skolnick, J. Biopolymers 2003, 70, 548.
[11]  Chen, J.; Won, H. S.; Im, W.; Dyson, H. J.; Brooks, C. L. J. Biomol. NMR. 2005, 31, 59.
[12]  La Penna, G.; Mitsutake, A.; Masuya, M.; Okamoto, Y. Chem. Phys. Lett. 2003, 380, 609.
[13]  Vreede, J.; Crielaard, W.; Hellingwerf, K. J.; Bolhuis, P. G. Biophys. J. 2005, 88, 3525.
[14]  Jas, G. S.; Kuczera, K. Biophys. J. 2004, 87, 3786.
[15]  Gnanakaran, S.; Hochstrasser, R. M.; García, A. E. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2004, 101, 9229.
[16]  Antoine, R.; Compagnon, I.; Rayane, D.; Broyer, M.; Dugourd, P.; Breaux, G.; Hagemeister, F. C.; Pippen, D.; Hudgins, R. R.; Jarrold, M. F. J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 6737.
[17]  Chebaro, Y.; Mousseau, N.; Derreumaux, P. J. Phys. Chem. B 2009, 113, 7668.
[18]  Cecchini, M.; Rao, F.; Seeber, M.; Caflisch, A. J. Chem. Phys. 2004, 121, 10748.
[19]  Lu, Y.; Wei, G.; Derreumaux, P. J. Phys. Chem. B 2011, 115, 1282.
[20]  Cochran, A. G.; Skelton, N. J.; Starovasnik, M. A. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2001, 98, 5578.
[21]  Du, D.; Zhu, Y.; Huang, C. Y.; Gai, F. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2004, 101, 15915.
[22]  Juraszek, J. Ph.D. Dissertation, University of Amsterdam, Amsterdam, 2008.
[23]  Olsen, K. A.; Fesinmeyer, R. M.; Stewart, J. M.; Andersen, N. H. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2005, 102, 15483.
[24]  Wei, H.; Shao, Q.; Gao, Y. Q. Phys. Chem. Chem. Phys. 2010, 12, 9292.
[25]  Rathore, N.; Chopra, M.; De Pablo, J. J. J. Chem. Phys. 2005, 122, 024111.
[26]  Rao, F.; Caflisch, A. J. Chem. Phys. 2003, 119, 4035.
[27]  Zhang, W.; Wu, C.; Duan, Y. J. Chem. Phys. 2005, 123, 154105.
[28]  van der Spoel, D.; Lindahl, E.; Hess, B.; van Buuren, A. R.; Apol, E.; Meulenhoff, P. J.; Tieleman, D. P.; Sijbers, A. L. T. M.; Feenstra, K. A.; van Drunen, R.; Berendsen, H. J. C. Gromacs User Manual, version 4.5, 2010, www.gromacs.org.
[29]  Darden, T.; York, D.; Pedersen, L. J. Chem. Phys. 1993, 98, 10089.
[30]  Essmann, U.; Perera, L.; Berkowitz, M. L.; Darden, T.; Lee, H.; Pedersen, L. G. J. Chem. Phys. 1995, 103, 8577.
[31]  Bryngelson, J. D.; Onuchic, J. N.; Socci, N. D.; Wolynes, P. G. Proteins 1995, 21, 167.
[32]  Karplus, M.; ?ali, A. Curr. Opin. Struct. Biol. 1995, 5, 58.
[33]  Zhou, J.; Thorpe, I. F.; Izvekov, S.; Voth, G. A. Biophys. J. 2007, 92, 4289.
[34]  Thorpe, I. F.; Zhou, J.; Voth, G. A. J. Phys. Chem. B 2008, 112, 13079.
[35]  Dobson, C. M. Nature 2003, 426, 884.
[36]  Hansmann, U. H. E. Chem. Phys. Lett. 1997, 281, 140.
[37]  Kinnear, B. S.; Jarrold, M. F.; Hansmann, U. H. E. J. Mol. Graphics Modell. 2004, 22, 397.
[38]  Hansmann, U. H. E. J. Chem. Phys. 2004, 120, 417.
[39]  Hansmann, U. H. E.; Wille, L. T. Phys. Rev. Lett. 2002, 88, 68105.
[40]  Sugita, Y.; Okamoto, Y. Chem. Phys. Lett. 1999, 314, 141.
[41]  Zhang, J.; Qin, M.; Wang, W. Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2006, 62, 672.
[42]  Munoz, V.; Thompson, P. A.; Hofrichter, J.; Eaton, W. A. Nature 1997, 390, 196.
[43]  Sindhikara, D.; Meng, Y.; Roitberg, A. E. J. Chem. Phys. 2008, 128, 024103.
[44]  Sindhikara, D. J.; Emerson, D. J.; Roitberg, A. E. J. Chem. Theory Comput. 2010, 6, 2804.
[45]  Katzgraber, H. G.; Trebst, S.; Huse, D. A.; Troyer, M. J. Stat. Mech.: Theory Exp. 2006, 2006, P03018.
[46]  Berendsen, H. J. C.; Postma, J. P. M.; Van Gunsteren, W. F.; DiNola, A.; Haak, J. J. Chem. Phys. 1984, 81, 3684.
[47]  Shaytan, A. K.; Shaitan, K. V.; Khokhlov, A. R. Biomacromolecules 2009, 10, 1224.
[48]  Marsh, J. A.; Teichmann, S. A. Structure 2011, 19, 859.
[49]  Lins, L.; Thomas, A.; Brasseur, R. Protein Sci. 2003, 12, 1406.
[50]  Periole, X.; Mark, A. E. J. Chem. Phys. 2007, 126, 014903.
[51]  Jang, S.; Kim, E.; Pak, Y. Proteins 2007, 66, 53.
[52]  Blanco, F. J.; Rivas, G.; Serrano, L. Nat. Struct. Mol. Biol. 1994, 1, 584. Zagrovic, B.; Sorin, E. J.; Pande, V. J. Mol. Biol. 2001, 313, 151.

Full-Text

Contact Us

service@oalib.com

QQ:3279437679

WhatsApp +8615387084133