甘蓝两种srk短截蛋白的体外表达及其与thl1作用检测

为探明s–位点受体激酶（srk）上与类硫氧还蛋白1（thl1）作用的氨基酸区域以及两者间作用方式，依据srke1上功能域分布构建了两种srke1短截体原核表达质粒pgex-srke1a和pgex-srke1b，分别在大肠杆菌bl21中获得了可溶性表达。通过体外孵育检测蛋白质相互作用的方法对srke1a、srke1b与thl1相互作用进行了检测，结果表明srke1a和srke1b均可与thl1结合，明确了thl1与srk相互作用并不依赖于srk激酶活性。两类srk等位序列间比对结果表明cys在两类srk间的保守性存在明显差异，推测两类srk材料亲和性的差异可能与cys保守性不同有关。