HBD的N端融合蛋白的跨膜转导作用

研究人源性穿膜肽HBD的N端融合蛋白的跨膜转导作用。通过DNA重组技术将HBD融合在EGFP蛋白的氨基端（N端），构建重组质粒pET28bHBDEGFPHistag，经IPTG诱导表达和Ni2+NTA纯化，获得重组蛋白HBDEGFP。通过激光共聚焦显微镜定性观察及流式细胞仪定量检测发现，融合在EGFP氨基端的HBD跨膜转导效率比融合在EGFP羧基端（C端）的HBD转导效率提高了约10倍。实验结果表明，N端融合的HBDEGFP对于外源蛋白具有跨膜运输效果，且比C端融合的HBD具有更高的跨膜转导效率。该结果可为HBD在抗癌药物递送方面的有效应用提供理论依据。