家蚕丝蛋白重复片段替换人体α-突触核蛋白核心片段的研究

家蚕Bombyxmori丝丝心蛋白(silkfibroin)结晶域与人类帕金森综合症的致病蛋白α-突触核蛋白(α-synuclein,α-Syn)的积聚原理类似，都是由一段非常疏水的氨基酸组成的保守序列和一些无序卷曲,并在一定条件下发生整体的结构转换而发生纤维化所致。研究发现在这2种蛋白中存在的疏水片段是它们形成β折叠的关键。为了研究α-Syn蛋白的积聚核心在被别的积聚核心所替换后是否还可以正常纤维化，我们用PCR技术将家蚕丝丝心蛋白的核心片段替换α-Syn1-74(α-Syn74)的核心，组成一个重组蛋白α-Syn74SFX，纯化后温育6天，用ThT荧光和原子力显微镜检测该重组蛋白的结构，结果表明α-Syn74SFX未能发生纤维化。这说明具备能形成β片层的片段和无序卷曲这2个因素，并不能绝对使蛋白发生整体的结构转换。这对人工蚕丝的研究具有参考价值。