商陆种子抗病毒蛋白的0.25nm分辨率晶体结构

在高蛋白浓度(100mg/mL)和高温(33℃)条件下得到了美洲商陆种子抗病毒蛋白的单晶,具有较高的衍射分辨率.用分子置换法在0.25nm分辨率确定了该蛋白晶体结构的初始模型,经分子动力学修正技术精化,晶体学R因子为18.15%,键长键角对理想值的均方差分别为0.0016nm和2.04°.通过与另外两种商陆抗病毒蛋白结构的比较,发现连接第5条β链段和第2个α螺旋的环套区位于活性中心附近,并且为序列和结构的多变区,其上分布着可能的活性残基,因而可能是与活性差异有关的区域