单克隆抗体——研究蛋白质折叠的新探针

利用竞争ELISA的方法,发现溶液状态下全酶SNaseR及其7个N-末端肽段与McAb2C9之间的结合存在差别,其中SNR121,SNR102,SNR79,SNR52及全酶SNaseR能够与抗体较好地结合,而SNR141,SNR135,SNR110与抗体结合很弱.由于全酶和SNR52均能与McAb2C9紧密结合,其抗原决定簇应该包含在-6～52序列中.因此,不同长度的肽段与抗体结合能力直接与抗原决定簇的可接近程度相关.比较不同长度的肽段与单抗McAb2C9的结合能力,清楚地表明肽链在从N末端向C-末端延伸的过程中,其构象在不断调整直至形成完整的功能蛋白,这一结果有力地支持邹氏新生肽链折叠假说.单克隆抗体作为一种新型探针,可为蛋白质折叠机制的研究提供重要的信息.