Study on the Properties of Methyl Parathion Hydrolase from Pseudomonas sp. WBC-3
假单胞菌WBC-3甲基对硫磷水解酶性质的初步研究

从最近分离到的有机磷农药降解菌Pseudomonassp. WBC3中获得了甲基对硫磷水解酶（Methyl parathion hydrolase, MPH，EC 3183）。该酶在48h的培养物中分布比例分别为：上清液2.1%, 胞内862%和胞间质11.7%，说明MPH为胞内酶。经过Cmsepharose Fast Flow阳离子交换层析，获得电泳纯的酶。SDSPAGE和凝胶过滤层析表明，该酶为单体蛋白，分子量约为34kD。动力学分析显示该酶为非特异性有机磷降解酶，但最适底物为甲基对硫磷。在pH9～12范围，酶表现较高活力水平，最高活力的反应温度为40℃。根据各类金属离子和鳌合剂对酶活的影响，推测MPH为金属酶。