PURIFICATION AND PROPERTIES OF CHITINASE FROM STREPTOMYCES SP.S01
链霉菌SO1菌株几丁质酶的纯化及性质

由链霉菌（Streptomycessp.）SO1菌株产生的几丁质酶（Citinase）经硫酸铵盐析、OEAE纤维素柱层析、SephadexG－100柱层桥分离纯化后，得到SDS－PAGE均一样品。用SDS－PAG测得纯化后的几丁质酶分子量为41Ku，用PAGEIEF测得等电点PI为5.4。酶反应的最适pH值为6．0，最适温度为50℃，在pH5．0～9．0、温度30～50℃时酶活性比较稳定。在相当于0.1mol／LNaCl的离子强度下酶活性最高。金属离子中的Mg2+、Ca