STUDIES ON FTIR SPECTRA OF SOLUBLE HYDROGENASE FROM CHROMATIUM VINOSUM
光合细菌Chromatium vinosum可溶性氢酶的FTIR谱的研究

光合细菌Chromatium vinosum含有一种可溶性氢酶和一种膜结合态氢酶。氧化态可溶性氢酶在红外光谱区（1860－2140cm^-1）有四个特征吸收峰（2103．7，2086．2，2054．8和1962．5cm^-1）。其中1962．5cm^－1处吸收带的位置与已知的NiFe一氢酶活性中心－CO基团所产生的吸收带位置相近；另外三条吸收带的位置与已知的NiFe一氢酶活性中心－CN基团所产生的吸收带的位置相近。以2，6－二氯酚靛酚（DPIP）氧化可溶性氢酶时，四条吸收谱带的位置基本上没有发生变化。可溶性氢酶被Na2S2O4充分还原时，－CO基团的吸收带移至1946．8cm^-1，而－CN基团的三条吸收带中的两条分别移至2076．8cm^-1和2093．1cm^-1处，另一条则消失了。还原态可溶性氢酶与CO反应后，其红外光谱显示七条吸收带，在－CO基团红外光谱区和－CN基团红外光谱区各产生了两条新的吸收带。研究表明，Cuinosum可溶性氢酶的活性中心的结构类似于其它已知的NiFe－氢酶，但与活性中心金属原子相连的可能包括三个－CN基团和一个－CO基团，结合可溶性氢酶的FPR谱特征，推测C.vinosum可溶性氢酶活性中心的结构可能为Ni(CN)Fe(CN)2(CO).