Studies on the Construction and Expression of Recombinant Human Fusion Gene Nm23-H1/HbFGF in Escherichia coli
重组人融合基因Nm23-H1/HbFGF的构建及其在大肠杆菌中表达的研究

根据Nm23-H1与HbFGF cDNA序列，人工合成一段中间核酸序列，将它分别与Nm23-H1 cDNA的上游引物及HbFGF cDNA的下游引物组成两对引物，通过PCR(聚合酶链式反应)构建出融合基因Nm23-H1/HbFGF，将其定向克隆于质粒载体pBV220上，经诱导，SDS-PAGE分析，表达产物分子量为34kD，表达量占菌体总蛋白的14%，表达产物以包涵体形式存在，ELISA和Western印迹表明包涵体具有Nm23-H1和HbFGF抗原性，然后对包涵体进行变性、复性及纯化处理，取纯化产物进行定性和生物活性分析，结果证明纯化产物具有Nm23-H1和HbFGF的抗原性及生物活性。以上实验为今后进一步研究融合基因Nm23-H1/HbFGF在真核细胞中的抑癌、致癌性质打下了基础。