一种新型iia类细菌素的克隆表达和活性鉴定

nb-c1为一种潜在的iia类细菌素基因，为实现其在大肠杆菌中的高效可溶表达，首先构建了nb-c1蛋白与绿色荧光蛋白(gfp)的融合表达载体pivex2.4d-gfp-nb-c1，然后将构建的表达载体转化大肠杆菌bl21(de3)plyss，经诱导表达后，重组蛋白gfp-nb-c1以可溶的形式存在于细胞内。经ni-nta亲和层析柱分离纯化后，重组融合蛋白的纯度大于95％，产量达36.1mg/l。抑菌试验表明，纯化后的重组蛋白对单核细胞增生李斯特氏菌具有明显的抑制作用。