蛋白质分子的HNP格点模型

从60种球形蛋白质的结构出发,采用MiyazawaJernigan相互作用矩阵,计算了蛋白质分子中氨基酸之间的相互作用能.发现构成蛋白质分子的20种氨基酸可分成疏水(Hydrophobic,H)、中性(Neutral,N)、亲水(Hydrophilic,P)基团.在计算它们之间相互作用能的基础上,建立了蛋白质分子的HNP格点模型.用这个模型计算了二维蛋白质分子在自然态(Nativestate)时的构象性质.同时研究了氨基酸序列为HHNHNPNHPPHPNPPHPHPPHHPHNH的折叠过程,得到其基态能量为-64.89RT.这能为研究球形蛋白质的构象性质及折叠过程提供一种更合理的格点模型.