球状蛋白质分子中氨基酸紧密接触对性质的研究

采用CSU软件(Contactsofstructuralunits),对61种球状蛋白质分子中氨基酸紧密接触对(Residue-residuecontact)进行了研究.重点研究了不同氨基酸在形成远程紧密接触对(Long-rangecontact)和近程紧密接触对(Short-rangecontact)时的不同能力.发现氨基酸Leu,Val,Ile,Met,Phe,Tyr,Cys,Trp(疏性氨基酸,H)比较容易形成远程紧密接触对,氨基酸Glu,Gln,Asp,Asn,Lys,Ser,Arg,Pro(亲水氨基酸,P)比较难形成远程紧密接触对,而氨基酸Ala,Gly,Thr,His(中性氨基酸,N)在形成远程紧密接触对时能力一般.它们平均每个氨基酸可形成6.03,3.64和4.43个远程紧密接触对.同时它们在形成近程紧密接触对时能力非常接近,平均每个氨基酸可形成的近程紧密接触对数目在2.34～2.85变化,差别非常小.亲水氨基酸(P),中性氨基酸(N)和疏水性氨基酸(H)在蛋白质分子结构稳定性上起着不同的作用.