Purification and Properties of ε-Poly-L-lysine-degrading Enzyme from Kitasatospora sp. MY5-36
Kitasatospora sp.MY 5-36中e-聚赖氨酸降解酶的纯化及酶学性质

对Kitasatospora sp. MY 5-36中ε-聚赖氨酸降解酶(PLD酶)进行了纯化和酶学性质研究. 通过DEAE-Sepharose, Source 15Q, Mono Q三步阴离子交换层析从细胞中得到纯酶,收率达40.7%,纯化倍数为500倍. 经SDS-PAGE电泳、凝胶过滤层析检测PLD酶由2个同聚亚基组成,亚基和全酶相对分子量分别为43.6和87.0 kDa. PLD酶的最适反应温度为30℃,最适pH值为7.0, 20～40℃保存时酶活力稳定,50～60℃保存时酶活力迅速下降,最大反应速率Vmax=0.112 mmol/(L×min), 米氏常数Km=0.216 mmol/L. PLD酶是一种金属酶,能够被Co2 激活、被Ca2 抑制.