%0 Journal Article
%T 基于序列分析的天蚕素A串连融合表达载体的构建
%A 万祥辉
%A 文阳安
%A 杨细媚
%A 涂植光
%J -
%D 2009
%X 摘要 天蚕素A(Cecropin A,CA)是来源于惜古比天蚕(Hyalophoracecropia)的含有37个氨基酸的抗菌肽,在非极性环境中形成α螺旋型结构,具有抗菌活性强、抗菌谱广等特点。为降低天蚕素A对宿主的毒性及提高其表达丰度和稳定性,在序列分析的基础上设计了3条天蚕素A氨基酸序列,分别为CA19、CA36和CA210。根据大肠杆菌密码子的偏爱性分别合成相应的3对寡核苷酸链,并通过重叠PCR方法合成成熟肽CA。将含有CA19、CA36、CA210和CA1～5个拷贝基因的质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)和BLR(DE3)PlysS,成功构建了串连融合表达载体,为下一步的抗菌活性及免疫表位的分析打下基础
%K 抗菌肽
%K CA
%K 重叠PCR
%K 串连表达
%K 序列分析
%U http://journal03.magtech.org.cn/Jweb_swjstb/CN/abstract/abstract4082.shtml