%0 Journal Article
%T 海洋来源琼胶酶的分离纯化及酶学性质研究
%A 叶秀云
%A 林娟
%A 谢勇
%A 谢喜珍
%J -
%D 2017
%R 10.13523/j.cb.20170107
%X 采用Vibiro sp.ZC-1发酵制备琼胶酶，粗酶液经过中空纤维柱浓缩、硫酸铵沉淀、DEAE-阴离子交换层析，得到一个电泳纯的琼胶酶组分AgaZC-1，其分子质量约为45kDa，比活力为114.613U/mg。对AgaZC-1进行酶学性质分析，结果表明，其最适反应pH为7.0，在pH为5.0~9.0时保温1h仍能保持80%以上的酶活力；最适反应温度为50℃，在45℃条件下保温1h酶活力保持在60%以上。在高浓度（5mmol/L）下，Fe3+、Cu2+、Sn2+和Zn2+能完全抑制琼胶酶的活性，在低浓度（1mmol/L）下，Cu2+、Ba2+、Na+、Zn2+、Ag+、Sr3+、K+对琼胶酶活性具有明显抑制作用。琼胶酶的动力学参数Km和Vmax分别为0.538mg/ml和6.33μmol/（L·min），对琼胶底物具有高度专一性，降解产物主要为新琼四糖和新琼六糖
%K 分离纯化
%K 酶学性质
%K 琼胶酶
%K <em>Vibiro</em> sp.
%U http://manu60.magtech.com.cn/biotech/CN/abstract/abstract5382.shtml