%0 Journal Article
%T 巴氏葡萄球菌TS-82类胡萝卜素裂解酶的分离纯化及其酶学特性
%A 何鸿举
%A 朱明明
%A 樊明涛
%A 马汉军
%J 食品科学
%D 2017
%X 巴氏葡萄球菌TS-82类胡萝卜素裂解酶经强阴离子柱、高效制备液相色谱和多肽分子筛纯化得到液相级纯酶（95.6%）。该酶比活力为125?U/g，纯化倍数为446，回收率为2.39%。纯化后的类胡萝卜素裂解酶经液相色谱-质谱联用测定，得其分子质量为655.093?D。关于酶学特性，研究发现该酶对C40类胡萝卜素底物的最适温度为60?℃，而作用于β-阿朴-8?ˉ-胡萝卜醛的最适温度是50?℃，该酶的稳定温度为50?℃以下；该酶对所测定底物的最适pH值为3.0；该酶与5?种底物亲和力排列为：玉米黄质＞虾青素＞β-胡萝卜素＞角黄质＞β-阿朴-8?ˉ-胡萝卜醛；Al3＋和Fe3＋是该酶的强效催化剂，Fe2＋是该酶的强效抑制剂；H2O2在低浓度范围内（0～16?mmol/L）可促进酶活性；低体积分数乙醇（4%～16%）的添加对酶活性无明显抑制作用。结果表明该酶具有很好的耐酸性和热稳定性，能够适应果酒环境，为其工业化应用提供依据
%K 巴氏葡萄球菌TS-82
%K 类胡萝卜素裂解酶
%K 类胡萝卜素
%K 分离纯化
%K 酶学特性
%U http://www.spkx.net.cn/CN/abstract/abstract41919.shtml