%0 Journal Article
%T 麻鸭HSP90α基因的原核表达、纯化及磷脂结合活性的鉴定
%A 张牧焓
%A 张玉梅
%A 徐为民
%A 李鹏鹏
%A 王晶晶
%A 王道营
%A null
%J 食品科学
%D 2018
%X 为研究麻鸭（Anas platyrhynchas）热休克蛋白HSP90α结合肌内磷脂及抑制磷脂水解的作用机制，采用反转录聚合酶链式反应（reverse transcription-polymerase chain reaction，RT-PCR）技术，以麻鸭骨骼肌细胞cDNA为模板扩增HSP90α基因，构建重组表达质粒在大肠杆菌中诱导表达，镍柱亲和层析和凝胶层析纯化可溶性重组蛋白。结果表明，获得的HSP90α开放阅读框全长为2?187?bp，编码728?个氨基酸，预测的理论等电点约为5。构建的原核表达载体pCold1-HSP90α在大肠杆菌中成功可溶性表达了麻鸭HSP90α，并获得了高纯度的重组HSP90α蛋白。运用薄层层析证明该重组蛋白具有稳定结合磷脂酰胆碱的活性，并且该蛋白能显著削弱磷脂酶A2对磷脂的水解作用。该研究成功克隆并建立了麻鸭HSP90α基因的原核表达体系，制备了具有磷脂结合活性的重组蛋白，为进一步研究HSP90α与磷脂的相互作用及对肉品加工中磷脂的保护效应提供了理论支持
%K 麻鸭
%K HSP90α
%K 原核表达
%K 纯化
%K 磷脂结合
%U http://www.spkx.net.cn/CN/abstract/abstract43355.shtml