%0 Journal Article
%T 杏鲍菇分离蛋白和清蛋白的理化性质及功能分析
%A 冯莉
%A 张若曦
%A 徐怀德
%A 王小晶
%A 薛媛
%A 雷宏杰
%A 魏君慧
%J 食品科学
%D 2018
%X 以杏鲍菇为原料，分别利用碱溶酸沉法提取杏鲍菇分离蛋白（Pleurotus eryngii protein isolate，PEPI）、Osborne法分离主要蛋白组分，并研究其理化性质和功能分析。结果表明，杏鲍菇的蛋白质量分数为17.57%（以干质量计），以杏鲍菇清蛋白（Pleurotus eryngii albumin，PEA）为主，占总分离蛋白组分的81.12%。PEPI和PEA中均含18?种氨基酸，且必需氨基酸含量分别占总氨基酸含量的40.80%和40.51%。与PEPI相比，PEA的表面疏水性（265.25）显著高于PEPI（164.27）（P＜0.05），而总巯基、二硫键含量较低，分别为61.53?μmol/g和10.39?μmol/g；热变性温度（100.98?℃）低于PEPI（108.27?℃），且PEA持水性（1.64?mL/g）、持油性（5.59?mL/g）显著低于PEPI（3.58、8.36?mL/g）（P＜0.05）。PEPI和PEA的溶解性、起泡性、泡沫稳定性、乳化性及乳化稳定性随pH值的变化趋势均相似，在等电点时均为最低。傅里叶变换红外光谱显示PEPI和PEA的二级结构主要是β-折叠和β-转角，扫描电镜观察PEPI呈蜂巢结构。相比PEA，PEPI具有更好的理化性质和功能特性
%K 杏鲍菇
%K 分离蛋白
%K 清蛋白
%K 理化性质
%K 功能特性
%U http://www.spkx.net.cn/CN/abstract/abstract46013.shtml