%0 Journal Article %T PRAS40蛋白的研究进展<br>Research progress in PRAS40 %A 陈刚 %A 朱刚才 %A 张欣< %A br> %A CHEN Gang %A ZHU Gangcai %A ZHANG Xin %J 中南大学学报(医学版) %D 2018 %R 10.11817/j.issn.1672-7347.2018.06.017 %X 40 kD大小的富含脯氨酸蛋白激酶B(protein kinase B,Akt)底物蛋白(prolin-rich Akt substrate of 40 kD,PRA S40) 是2003年Roth等从胞质锚定蛋白14-3-3的伴侣蛋白及Akt激酶的底物中首先鉴定的。PRAS40的活化主要方式为磷酸 化修饰,并具有多个磷酸化位点。PRAS40参与调控哺乳动物雷帕霉素靶蛋白复合物1(mammalian target of rapamycin complex 1,mTORC1),Akt,NF-κB和核糖体蛋白L11(ribosomal protein L11,RPL11)等多条信号通路,影响细胞的增 殖、衰老、自噬、凋亡、外泌体分泌 %K 40 kD大小的富含脯氨酸蛋白激酶B底物蛋白 %K 哺乳动物雷帕霉素靶蛋白复合物1 %K 蛋白激酶B %K 磷酸化 %K NF-&kappa %K B %K P53 %K 肿瘤 %K 代谢疾病 %K < %K br> %K prolin-rich Akt substrate of 40 kD %K mammalian target of rapamycin complex 1 %K protein kinase B %K phosphorylation %K NF-κB %K P53 %K tumor %K metabolic disease %U http://xbyxb.csu.edu.cn/xbwk/CN/abstract/abstract4163.shtml