%0 Journal Article
%T armillariellatabescensejly2098β-甘露聚糖酶的诱导、纯化及酶学性质分析
%A 姚冬生
%A 黄小葵
%A 刘大岭
%A 谢春芳
%A 胡熔
%J 中国生物工程杂志
%D 2006
%X armillariellatabescensejly2098经魔芋精粉诱导，可产β-甘露聚糖酶，再用正交实验优化诱导培养基，结果在培养基为魔芋精粉2％、蛋白胨1％、土豆汁25％、kh2po40.3％、mgso4·7h2o0.15％、维生素b10.01％时可诱导出较高活性的酶。用deae－阴离子交换色谱从培养上清分离纯化β-甘露聚糖酶，出现2个活性组份。活性组份p2的sds-page分析，发现为电泳纯的一条带，分子量约78.9kd。hptlc分析，p2为内切β-甘露聚糖酶；酶反应的最适温度为60℃，最适ph为4.0～6.0。保温30min的半失活温度t1/2为63℃，在ph4.5～6.0之间稳定性较好。na+和ba2+对其有激活作用，等电点pi约为4.0～4.1。本研究获得了一株产β-甘露聚糖酶的新菌种，为进一步用基因工程方法克隆并构建具有完整自主知识产权的重组β-甘露聚糖酶基因工程菌提供了一个重要的基础工作。
%U http://159.226.100.150:8082/biotech/CN/abstract/abstract11532.shtml