%0 Journal Article
%T 过量表达的出芽酵母蛋白激酶ypk1磷酸化调控
%A 黄鹏
%A 郄蓓蓓
%A 闾磊
%A 刘军
%A 杜林方
%A 刘科
%J 应用与环境生物学报
%P 241-248
%D 2013
%R 10.3724/SP.J.1145.2013.00241
%X 出芽酵母（saccharomycescerevisiae）中的ypk1与人体蛋白激酶sgk（humanserum-andglucocorticoid-induciblekinase）同源.ypk1的504位苏氨酸残基是其激活环内的磷酸化位点，也称之为pdk1位点，而662位苏氨酸残基是位于其疏水区的pdk2位点，这两个位点的磷酸化对其激酶活性非常重要.对ypk1过量表达后其pdk1和pdk2位点的磷酸化调控研究结果显示，ypk1过量表达后其pdk1和pdk2位点磷酸化水平在对数生长期呈现递增趋势，至平台期趋于稳定并在7d的时序衰老过程中始终维持较高的磷酸化水平.在野生型细胞中分别过量表达ypk1t504a和ypk1t662a两个突变体会导致细胞对渗透压胁迫敏感性增加.而短暂渗透压胁迫处理会导致过量表达的ypk1的pdk1和pdk2位点部分去磷酸化.研究结果表明过量表达的ypk1的pdk1和pdk2位点磷酸化在出芽酵母时序衰老及胁迫应答过程中发挥着重要作用.图5参16
%K 出芽酵母
%K ypk1
%K pdk1位点
%K pdk2位点
%K 磷酸化
%K 胁迫应答
%K 时序衰老
%U http://www.cibj.com/oa/DArticle.aspx?type=view&id=201105027