%0 Journal Article
%T ？β-ngf融合蛋白的表达及其三步层析纯化工艺
%A ？张文俊
%A 张宇锋
%J 天津大学学报(自然科学与工程技术版)
%P 1031-1036
%D 2010
%X ？采用无血清培养基培养表达hir-β-ngf融合蛋白的工程细胞株cho，收集上清后，通过浓缩、过滤预处理，并采用亲和层析、阴离子交换层析和阳离子交换层析三步法工艺对融合蛋白进行纯化，最后用fcelisa、chopelisa、western-blot等方法对目的蛋白进行质量检测．实验结果表明：hir-β-ngf融合蛋白相对分子质量约为190kda；蛋白收率达47.0%；经纯化后杂质dna含量可降低到2.3ng/mg以下，chop蛋白降到2.3ng/mg以下，proteina蛋白降低到49.8ng/mg；产物仅有3.51%发生聚集；免疫印迹证明具有生物活性．该纯化工艺产品收率高，纯度高，质量检验方法稳定可靠，为大规模生产该蛋白提供参考．
%K 神经生长因子
%K 人胰岛素受体
%K 融合蛋白
%K 发酵纯化工艺
%K 质量控制
%U http://xbzrb.tjujournals.com/oa/DArticle.aspx?type=view&id=201011015