%0 Journal Article
%T 细胞色素b5s64x突变体对蛋白结构及稳定性的影响
%A 官墨蓝？
%A 王中华？
%A 林英武？
%A 黄仲贤？
%J 无机化学学报
%P 47-54
%D 2008
%X 为了深入了解细胞色素b5(cytb5)64位氨基酸残基(ser64)对血红素辅基微环境及蛋白性质的影响，我们分别对cytb5ser64进行了保守性突变(s64t)以及非保守性突变(s64k、s64n和s64h)，均为亲水性氨基酸残基。对野生型细胞色素b5及其突变体蛋白s64x(x：t，k，n或h)的热、酸、盐酸胍变性的稳定性研究表明：4个突变体蛋白的稳定性相对于野生型都大大降低了；cd光谱表明，细胞色素b5s64x突变体中的α-螺旋明显减少，芳香性氨基酸残基所处的肽链结构受到了影响；盐酸胍变性荧光光谱表明，trp22周围的蛋白肽链受到了影响，trp22暴露于水溶液的程度加大。我们认为ser64不仅对血红素辅基有稳定作用，同时还对维持蛋白core1中的第5个α-螺旋结构有重要的作用，在64位引入其他氨基酸残基影响了第5个α-螺旋的结构，并通过蛋白肽链的相互作用，使得trp22所在的core2结构也受到了较为明显的扰动。
%K 细胞色素b5
%K ser64突变体
%K 稳定性
%K α-螺旋
%K 血红素
%U http://www.wjhxxb.cn/wjhxxbcn/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=20080109&flag=1