%0 Journal Article
%T 胶原蛋白酶产生菌的筛选及酶的分离纯化
%A 刘丽莉？
%A 马美湖？
%A 余秀芳？
%A 王文涛？
%J 生物工程学报
%P 194-200
%D 2010
%X 从堆积骨骼的土样中筛选出高产胶原蛋白酶的mbl13菌株，经鉴定为蜡样芽孢杆菌bacilluscereus。对其所产的胶原蛋白酶bcc进行分离纯化，并进行酶学性质的研究。从菌株的发酵液中纯化出分子量约为38.0kdabcc酶。酶反应的最适温度为40℃，最适ph为8.0。在50℃以下稳定，60℃保温1h酶活仅保留10％；在ph7.0~8.5活性较稳定；金属离子ca2+、zn2+、mg2+对酶有激活作用，金属离子cu2+对酶有显著的抑制作用。edta和egta能抑制该酶，表明bcc酶为一种金属蛋白酶。酶的底物特异性表明该酶为骨胶原蛋白酶，且对ⅰ型骨胶原蛋白水解能力极显著高于ⅱ型胶原蛋白和ⅲ型胶原蛋白。将纯化的bcc酶应用于骨胶原蛋白的水解可以得到不同链长的多肽，其水解能力高于标准品胶原酶ⅰ型。本研究为工业酶提供了新的菌株和新型胶原蛋白酶，为胶原蛋白酶的开发提供了重要的理论依据。
%K 胶原蛋白酶
%K 筛选
%K 纯化
%K 性质
%U http://journals.im.ac.cn/cjbcn/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=gc10000194&flag=1