%0 Journal Article
%T 人巨细胞病毒m抗原表位保守氨基酸突变的分析
%A 王本旭？
%A 刘展？
%A 刘玉？
%A 沈倍奋？
%A 柳川？
%A 邵宁生？
%J 生物工程学报
%P 1128-1132
%D 2008
%X 为确定人巨细胞病毒m抗原表位mad的关键氨基酸残基,以mad多肽序列为基础,分别将保守氨基酸残基单一突变为甘氨酸残基,构建各自突变体,然后与人源fc的n端融合,通过原核表达载体pet32-fc表达融合蛋白mad-fc,经proteina柱亲和纯化得到各突变体纯品。通过elisa及westernblotting方法验证各突变体特异结合羊抗hcmv多抗间的差异,从而确定表位关键氨基酸残基。结果显示,将mad中的谷氨酰胺残基单突变为甘氨酸残基后,madq-g结合羊抗hcmv多抗活性大大降低,差异显著;而其他氨基酸残基单突变时,对mad活性影响程度很小。由此得出结论:mad结合羊抗hcmv多抗的活性与谷氨酰胺残基有关。
%K 人巨细胞病毒
%K 抗原表位
%K 突变
%U http://journals.im.ac.cn/cjbcn/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=gc08071128&flag=1