%0 Journal Article
%T caspase-3对磷酸化tau蛋白截断作用的研究
%A 段 萍？
%A 李夏春？
%A 邓艳秋？
%A 张 蕲？
%A 王建枝？
%J 生物化学与生物物理进展
%D 2005
%X 磷酸化tau是阿尔茨海默病(alzheimer'sdisease，ad)的特征性病理改变———神经原纤维缠结(neurofibrillarytangles，nfts)的主要组成部分.最近的研究显示：nft存在glu391和asp421位点被截断的tau片段，然而，tau蛋白的磷酸化是否会影响caspase-3的切割作用尚不清楚.首先纯化重组tau蛋白，然后利用蛋白激酶a(pka)、钙/钙调蛋白依赖性蛋白激酶ⅱ(camkⅱ)和乳鼠海马组织抽提液对其磷酸化，并用caspase-3对不同磷酸化的tau蛋白进行切割，比较caspase-3对非磷酸化和不同蛋白激酶磷酸化的tau蛋白的切割特性.结果显示：除切割非磷酸化tau蛋白外，caspase-3在体外可分别切割被pka、camkⅱ和乳鼠海马组织抽提液磷酸化的tau蛋白.这一结果提示：磷酸化修饰的tau蛋白仍然是caspase-3的底物.
%K 阿尔茨海默病
%K tau
%K 片段
%K 磷酸化
%K 胱天蛋白水解酶
%K -3
%K 细胞凋亡
%U http://www.pibb.ac.cn/pibbcn/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=2004-0391&flag=1