%0 Journal Article
%T 糖元合成酶激酶3β对微管相关蛋白tau的磷酸化作用
%A 刘飞？
%A 施建华？
%A 丁绍红？
%A 尹晓敏？
%J 生物化学与生物物理进展
%D 2007
%X tau蛋白是中枢神经系统中重要的微管相关蛋白，其功能受磷酸化调节.异常过度磷酸化的tau蛋白是阿尔茨海默病患者脑中神经纤维缠结的主要组成部分.糖元合成酶激酶3β(glycogensynthasekinase-3β,gsk-3β)是重要的tau蛋白激酶之一，它虽可催化tau蛋白多个位点的磷酸化，但对不同位点，其催化效率不同.通过位点特异性、磷酸化依赖的tau蛋白抗体，用免疫印迹技术，检测gsk-3β对tau蛋白位点特异性的磷酸化作用及动力学.用双倒数作图，计算gsk-3β催化tau磷酸化以及各个位点磷酸化的km值，并结合培养细胞中的实验，研究gsk-3β对tau蛋白磷酸化作用的位点特异性.结果显示，gsk-3β催化tau蛋白多个位点的磷酸化，其中包括thr181、ser199、ser202、thr205、thr212、thr217、thr231、ser396和ser404，对不同的位点磷酸化作用，其km值不同，gsk-3β对ser396的km值最低，即对ser396位点的亲和性最高，催化其磷酸化的能力最强.在培养的细胞中，也显示了gsk-3β的表达引起ser396位点的磷酸化最明显.
%K tau
%K 糖元合成酶激酶3β
%K (gsk-3β)
%K 磷酸化
%U http://www.pibb.ac.cn/pibbcn/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=20070130&flag=1