%0 Journal Article
%T 纤维蛋白肽与低分子量尿激酶原融合蛋白的构建及性质
%A 焦建伟？
%A 刘宁？
%A 俞梅敏？
%A 茹炳根？
%J 生物化学与生物物理进展
%D 2001
%X 将人工合成的寡核苷酸片段进行定向连接后,得到编码纤维蛋白β链n端(β15～42)多肽的基因片段及连接区片段(linker),再与低分子量尿激酶原(scupa-32k)cdna分子进一步连接后,得到了fβ(15～42)/scupa-32k的融合基因.在大肠杆菌中经过iptg诱导表达,经过变性及复性,zn2+螯合层析及sephacryls200凝胶层析后,目的蛋白被纯化.sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳(page)显示为一条蛋白质纯化条带,分子质量为35ku.经纤维蛋白平板法测定比活为87000u/mg.经纤溶酶活化后的融合蛋白与低分子量尿激酶相比，对显色底物s2444酶促动力学性质相似.同时fβ(15～42)/scupa-32k具有较高的纤维蛋白的亲和性并能抑制纤维蛋白凝块的形成.
%K 低分子量单链尿激酶原
%K 纤维蛋白肽
%K 融合
%U http://www.pibb.ac.cn/pibbcn/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=20010622&flag=1