%0 Journal Article
%T 整合素激活因子talin蛋白棒状结构域的双螺旋束结构研究
%A 林霖？
%A 宋先强？
%A 叶盛？
%A 张荣光？
%J 生物化学与生物物理进展
%D 2015
%X talin能够激活整合素(integrin)，同时作为连接细胞骨架与跨膜受体整合素的桥梁，在细胞黏附、迁移等过程中发挥着关键的调控作用．整合素的激活反应是通过talin-ferm结构域的f3结合整合素β亚基的胞内尾段来完成的．talin在体内存在自抑制与活化两种状态，我们之前解析的f2f3/r9复合物结构显示，在自抑制状态下，整合素结合位点f3与其尾部片段talin-r9(1654～1822a.a.)结合，此时整合素不能被活化．然而，talin作为一个270ku的大蛋白，除了f3和r9以外的部分在talin自身的活化过程中如何协同发挥作用，至今仍是未知的．我们分别解析了talinr9-10(1654～1973a.a.)、r10-11(1815～2140a.a.)的双螺旋束晶体结构，单独的r9、r10、r11均为5-螺旋的螺旋束结构，r9-10之间通过一条长α螺旋连接，r9和r10交错排列在该螺旋的两侧，夹角约为150°；r10-11之间的柔性连接区在周围氢键网络的稳定下，使r10和r11形成了约120°的夹角．晶体结构中观察到的夹角与前人的小角散射及电镜结果相吻合．结合已有的r7-8、r11-12结构进行重叠，得到的r7-12拼接结构模型表现为伸展的长棒状，r8则凸出于长棒之外；r10-12不影响f3的结合，而r8不仅在空间上遮盖了f3的结合位点，而且可能通过电荷排斥f2f3．凝胶排阻层析实验也证实了这一点．本工作为进一步阐释talin的自抑制机制提供了分子基础．
%K talin
%K r9-10
%K r10-11
%K 晶体结构
%K 双螺旋束
%K 自抑制
%U http://www.pibb.ac.cn/pibbcn/ch/reader/view_abstract.aspx?file_no=20150081&flag=1