%0 Journal Article %T 重组融合蛋白mbp-bsh在大肠杆菌中的表达及其纯化、功能鉴定 %A 黄茜 %A 黄璐 %A 潘道东 %A 杨瑶 %J 食品科学 %D 2012 %X ?选择if2融合标签,另选择含sumo、gst、nusa和mbp融合标签的质粒构建表达载体。sds-page电泳结果显示,重组菌escherichiarosetta(de3)(pls932-bsh)的诱导表达细胞提取液上清出现了明显的融合蛋白mbp-bsh条带,经诱导表达条件优化后,mbp-bsh可溶性大幅度提高。用ni-ntaresin和amyloseresin分别进行目标蛋白纯化,结果显示前者效果更好,并且c端融合his-tag更有利于其与ni离子结合,mbp-bsh蛋白纯化量更大,杂带更少。茚三酮显色反应测定酶活力,结果显示纯化后的mbp-bsh的酶比活力为2.4282u/mg。 %K 融合蛋白mbp-bsh %K 表达纯化 %K 功能鉴定 %K 胆盐水解酶 %U http://www.spkx.net.cn/CN/abstract/abstract28732.shtml